Récap'

Les protides constituent une famille chimique hétéroclite et sont considérés comme des biomolécules d’une toute première importance :

Sur le plan quantitatif, les protides représentent 55 à 85% du poids sec. Ils constituent le deuxième élément le plus présent dans l’organisme après l’eau.

Sur le plan qualitatif, ils ont un rôle de structure mais également un rôle fonctionnel vital.
Sauf cas exceptionnel (jeûne prolongé, insuffisance de réserves de glycogène…), les protides ne contribuent pas de manière significative à la satisfaction des besoins énergétiques.

Nos besoins sont très importants en matière de protéines. Notre organisme en fabrique près de 100 000 sortes différentes !

Toutes les protéines sont construites à partir de 20 acides aminés différents.
Parmi eux, 8 sont des acides aminés essentiels (AAE) : le corps humain ne sait pas les fabriquer. L’alimentation doit donc les lui fournir et qui plus est, au même repas. Car, si pour produire l’une de ses protéines, le corps manque d’un seul de ces 8 AAE, la production de la protéine s’arrête, le corps ne sachant mettre de côté les 7 autres en attendant que le 8ème arrive.

Les protéines animales fournissent toutes ces 8 AAE, ce qui n’est pas le cas des protéines végétales, déficientes dans l’un des 8 AAE. Le végétarien doit donc manger au même repas à la fois des céréales (blé, maïs, riz…) pauvres en lysine et des légumes secs (lentilles, pois chiches…) pauvres en méthionine.

La synthèse des protéines est essentielle au développement, à la croissance, mais aussi au maintien de la masse corporelle. Si les glucides représentent la source essentielle de fourniture d’énergie, la pratique régulière de l’exercice augmente de manière importante les besoins quotidiens en composés azotés. Dans des conditions bien particulières, certains acides aminés sont susceptibles d’être oxydés pour constituer ainsi des substrats énergétiques à part entière. Cependant, toutes les protéines présentes dans l’organisme jouent un rôle fonctionnel précis, et il n’existe pas, à l’instar des glucides ou des lipides, d’acides aminés stockés et mis en réserve. En cas de besoin, ce sont donc les acides aminés dérivés des protéines structurales ou fonctionnelles qui seront utilisés, ce qui est susceptible d’affecter le fonctionnement de l’organisme.

Donc, en l’absence d’apport en protéines, le corps s’autocannibalise et s’autodigère !

L’absence de protéines oblige le corps à les puiser dans ses « réserves » : la fonte des muscles (cœur inclus) puis des viscères (intestins, foie…) est alors inévitable !

Puiser dans les réserves entraine des carences : les défenses immunitaires s’affaiblissent, la digestion et le transit se ralentissent, la cicatrisation se fait mal, la peau vieillit…

Comme c’est souvent le cas, les variations enregistrées dans le métabolisme des protéines sont étroitement liées au type de sport pratiqué, et les problèmes posés seront très différents selon que la discipline sportive considérée est de type endurant ou de force-puissance. Cependant, dans l’éventail très large qui va des exercices courts et de très haute intensité (exercice anaérobie de type explosif) aux exercices de longue durée de type endurant, les réponses du métabolisme des protéines sont qualitativement similaires, associant baisse des synthèses protéiques et augmentation des dégradations pendant l’activité, et l’inverse en période de récupération…

Rappels de cours de biochimie …

Les protides constituent une famille chimique hétéroclite et sont considérés comme des biomolécules d’une toute première importance :

  • sur le plan quantitatif, les protides représentent 55 à 85% du poids sec. Ils constituent le deuxième élément le plus présent dans l’organisme après l’eau.
  • sur le plan qualitatif, ils ont un rôle de structure mais également un rôle fonctionnel vital.
    Sauf cas exceptionnel (jeûne prolongé, diabète…), les protides ne contribuent pas de manière significative à la satisfaction des besoins énergétiques.

Ils ont un rôle de support mécanique et de soutien des tissus, par exemple le collagène, protéine la plus abondante de l’organisme ; à l’échelle cellulaire, les des protéines du cytosquelette (actine, tubuline), sont responsables de la forme des cellules.

Ils ont un rôle de catalyseur biochimique, cas des enzymes sans lesquelles la quasi-totalité des réactions chimiques seraient impossibles dans l’organisme ; rôle de transporteur sanguin, l’albumine (qui est la plus importante protéine plasmatique, contribue au transport des acides gras libres ou de certaines vitamines) ou l’hémoglobine (localisée dans les hématies, permet le transport du dioxygène et du dioxyde de carbone) ; rôle de transporteur membranaire, les protéines contrôlent quantitativement et qualitativement les échanges entre la cellule et le milieu extracellulaire, les transporteurs spécifiques du glucose ; rôle de médiateur chimique à l’instar des hormones peptidiques comme l’insuline et le glucagon ; rôle de récepteur membranaire ; rôle de maintien de l’intégrité de l’organisme, les immunoglobulines (anticorps) ; rôle de mouvement, les protéines contractiles des muscles (actine et myosine).

Les protides sont des composés organiques constitués de carbone (C), d’hydrogène (H), d’oxygène (O) et d’azote (N) auxquels s’ajoute parfois le soufre (S). Leur structure monomérique est l’acide aminé. En fonction de l’importance de la polymérisation et de la composition, il est possible de distinguer plusieurs types de protides :

Les acides aminés

Les acides aminés ont une structure moléculaire commune. Ce sont des composés azotés.

Plus de 250 acides aminés différents sont répertoriés. Toutefois, toutes nos protéines sont constituées à partir d’un groupe de 20 acides aminés, qui sont qualifiés d’acides aminés standards.
Nous pouvons classer ces acides aminés en fonction de la nature de leur chaîne latérale. Afin de faciliter l’écriture des acides aminés, un code de trois lettres ou encore un code à une lettre sont utilisés.

Les différents acides aminés

Nous pouvons répertorier huit acides aminés essentiels chez l’adulte (Val, Leu, Ile, Thr, Met, Lys, Phe et Trp) plus un neuvième chez l’enfant (His). Ces acides aminés doivent impérativement être présents dans l’alimentation.

  • La glycine (Gly ou G).
  • L’alanine (Ala ou A), acide aminé très répandu dans les protéines.
  • La valine (Val ou V).
  • La leucine (Leu ou L) et l’isoleucine (Ile ou I) qui ne peuvent être synthétisées par l’organisme, elles font donc partie des acides aminés essentiels.
  • La sérine (Ser ou S).
  • La thréonine (Thr ou T), qui est un acide aminé essentiel.
  • La cystéine (Cys ou C) contribue à la stabilisation de la structure tertiaire des protéines grâce à la formation de ponts disulfures. La cystéine est aussi le précurseur de la taurine.

  • La méthionine (Met ou M) qui fait partie des acides aminés essentiels.
  • L’acide aspartique (Asp ou D) et l’acide glutamique (Glu ou E). Ces acides aminés sont très répandus dans les protéines. En tant qu’acides aminés libres, ils jouent un rôle important dans le métabolisme azoté. L’acide glutamique sert aussi de précurseur pour la formation de l’acide γ-aminobutyrique (GABA), médiateur du système nerveux central.
  • L’asparagine (Asn ou N) et la glutamine (Gln ou Q) ; ils ont un rôle important dans le métabolisme azoté.
  • La lysine (Lys ou K) fait partie des acides aminés essentiels (on la retrouve notamment au niveau du collagène ).
  • L’arginine (Arg ou R) joue un rôle important dans le cycle de l’urée et participe à la formation de la créatine.
  • L’histidine (His ou H) est considérée comme un acide aminé essentiel chez l’enfant.
  • La phénylalanine (Phe ou F) fait partie des acides aminés essentiels. Comme son nom l’indique, sa structure est celle de l’alanine substituée par un groupement phényl, formant un radical hydrophobe. Son hydroxylation donne la tyrosine (Tyr ou Y). Ces deux acides aminés sont importants car ils servent de précurseurs de la biosynthèse des catécholamines (les plus courantes étant l'adrénaline, la noradrénaline et la dopamine). La tyrosine participe à la formation des hormones thyroïdiennes.
  • Le tryptophane (Trp ou W) est acide aminé essentiel. C’est un précurseur biosynthétique de la sérotonine et de la vitamine B3.
  • La proline (Pro ou P). Tout comme la lysine, elle présente la particularité d’être hydroxylée au sein du collagène : hydroxyproline.

Les peptides

Les peptides résultent de l’association d’acides aminés. La liaison résulte de la condensation entre la fonction carboxylique (du carbone α) d’un acide aminé et la fonction amine (du carbone α) d’un deuxième acide aminé. Cette condensation s’accompagne du dégagement d’une molécule d’eau.

Cet arrangement électronique induit une liaison peptidique rigide et plane. De ce fait, il n’y a pas de rotation entre le C et le N ce qui influe considérablement la structure secondaire des peptides et des protéines.

Exemples de peptides d’intérêt biologique
  • Le Glutathion : Ce tripeptide joue un rôle important au niveau cellulaire en neutralisant les radicaux libres, notamment dans les globules rouges. Sa séquence est : γGlu-Cys-Gly.
  • L’ADH : Ce peptide est synthétisé par l’hypothalamus grâce à ses neurones neurosécréteurs. Libéré au niveau de la posthypophyse dans le sang, il a un rôle hormonal : il stimule la réabsorption d’eau par le rein.

Apports en protéines et exercices

Aujourd’hui, il est scientifiquement démontré que le métabolisme des protéines est affecté par la pratique de l’exercice. Toutefois, nous leur accordons souvent un rôle trop important ; La réalité nutritionnelle est plus mesurée.
La synthèse des protéines est essentielle au développement, à la croissance, mais aussi au maintien de la masse corporelle. La pratique régulière de sport augmente de manière importante les besoins quotidiens en composés azotés et notamment dans des conditions bien particulières (épuisement des réserves de glycogène, forte baisse de la glycémie…). Toutefois, nous ne stockons pas les acides aminés. En cas de besoin, ce sont donc les acides aminés dérivés des protéines structurales ou fonctionnelles qui seront utilisés, ce qui est susceptible d’affecter le fonctionnement de l’organisme.

Sports d’endurance : Oxydation des acides aminés et besoins en protéines

Si le besoin en protéines représente la quantité optimale de protéines nécessaire pour assurer l’ensemble des synthèses protéiques de l’organisme, pallier l’oxydation des acides aminés et les pertes relatives dues à l’accélération du turn-over des protéines, on peut facilement conclure que la répétition d’exercices d’endurance induit une augmentation des besoins nutritionnels en protéines et acides aminés. La réalisation d’exercices de longue durée induit des modifications importantes du métabolisme des protéines. Les études expérimentales montrent que ce type de pratique d’endurance est associé à une réduction drastique des processus de synthèse protéique musculaire. Donc, dans le cadre d’un exercice prolongé, si l’approvisionnement en glucose est insuffisant, on enregistre une augmentation de la dégradation protéique dans le but d’augmenter la disponibilité en acides aminés pouvant contribuer à la néoglucogénèse ou entrer dans le cycle de Krebs pour fournir de l’énergie sous forme d’ATP. Enfin, la récupération de ce type d’exercice va nécessiter d’envisager des apports ciblés en protéines.

Les acides aminés disponibles dans notre organisme ont plusieurs origines : ils dérivent des apports alimentaires, résultent de la protéolyse endogène, ou sont synthétisés de novo au sein de l’organisme (pour les acides aminés non essentiels). La disponibilité en acides aminés essentiels ne dépend que des apports alimentaires et de leur niveau de dégradation.
Hors exercice, il existe un parfait équilibre entre dégradation (protéolyse) et synthèses protéiques (protéosynthèse).

Mais dans le cadre d’un exercice de longue durée, les apports azotés sont réduits, les synthèses protéiques ne peuvent compenser leur dégradation et la masse musculaire s’atrophie. Certains acides aminés peuvent alors être considérés comme de véritables substrats utiles pour le fonctionnement musculaire. Ils sont utilisés par voie oxydative. Toutefois, seuls quelques acides aminés peuvent être directement oxydés au sein du muscle squelettique : ce sont essentiellement les acides aminés branchés ou ramifiés (AAB : leucine, isoleucine, valine), et beaucoup plus accessoirement l’aspartate, l’asparagine et la proline.

Les protéines de notre alimentation

La protéine des aliments n’entre jamais directement dans nos tissus. Elle doit être « dégradée » en acides aminés ou dipeptides. Une fois la phase de digestion opérée, les acides aminés ingérés via notre ration alimentaire sont indiscernables de ceux issus de la dégradation des protéines corporelles. Pour élaborer ses propres protéines, notre organisme va puiser dans le « sac commun » où l’ensemble des acides aminés disponibles se trouve (ceux de l’alimentation et ceux issus de la destruction des protéines corporelles), à l’instant « t ». Dans une situation idéale, notre ration doit apporter des taux optimums d’acides aminés, notamment les huit essentiels.

Les sources animales de protéines possèdent d’assez bon score sur les échelles de la Valeur Biologique (VB) et du Coefficient d’Utilisation Digestive (CUD). Cela est différents pour les protéines végétales. En effet, qu’il s’agisse des céréales ou des légumes secs, on constate que quelques-uns des acides aminés essentiels ne sont apportés qu’à des taux bien trop faible (facteur limitant). Les céréales manquent généralement de lysine ; les légumes secs et le soja ont pour facteur limitant, la méthionine. En couplant les deux sources, on parvient à reconstituer un jeu complet d’AA essentiels, mais avec un certain gaspillage ! Par ailleurs, si ce choix permet de prévenir les déficits sévères et chroniques pour un AA essentiel, il ne garantit pas le déroulement correct de tous les métabolismes impliquant la participation d’acides aminés sur le long terme. Cette insatisfaction fonctionnelle se rencontre notamment avec les synthèses de neurotransmetteurs, particulièrement celle de la sérotonine qui dépend du tryptophane, acides aminés très souvent limitant.
A cela s’ajoute le problème lié aux systèmes de captation des acides aminés. Ceux-ci entrent dans les cellules grâce à des protéines réceptrices des membranes cellulaires. Il existe 4 familles de récepteurs pour 20 acides aminés. De fait, se déroulent des phénomènes de compétition. Ainsi, il ne suffit pas d’apporter un acide animé à un taux correct pour être sûr de voir se dérouler correctement les processus qui en découlent. Les acides aminés concurrents ne doivent pas se trouver à un taux trop élevé, ce qui contrarierait l’assimilation du premier.
La composition brute en acides aminés d’un repas ne permet pas de déduire dans quelle mesure l’apport en différents acides aminés sera assuré de manière optimale à chacune de nos cellules

Quand on mange des protéines, on incorpore de l’azote dans son corps. Lorsque l’on procède à la différence des deux (entrées moins sorties) on obtient ce qu’on appelle le « balance azotée ». On enregistre une balance azotée positive lorsque l’apport d’azote excède la somme des excrétions urinaire, fécale et sudorale. Une balance azotée positive est nécessaire pour assurer un niveau de synthèse adéquat. C’est sur cette méthode d’analyse que sont définis les RNP (Recommandations nutritionnelles pour la population), qui renvoient à une notion essentiellement quantitative des besoins, et répondent aux objectifs de prévenir les carences et de ne pas affecter les synthèses protéiques.

Les recommandations pour les adeptes de sport d’endurance font consensus : 1,2 à 1,5 g/kg/ jour.
Donc, pour une personne de 70 Kg, la recommandation d’apport en protéines se situent donc entre : 84g/ jour à 105 g/jour ; cela équivaut à, par exemple, de très importantes quantités de viandes : de 465 à 580 g ! D’où l’intérêt de consommer d’autres sources de protéines (céréales, légumineuses…), ou des concentrés ciblés en récupération précoce. Une fois encore, on recommandera d’adopter une alimentation quotidienne variée et équilibrée, adaptée au niveau d’entrainement.

Chez les sportifs, les besoins liés au renouvellement fonctionnel sont accrus, dans certaines conditions, en raison du catabolisme des protéines, celui touchant notamment les éléments contractiles du muscle (notamment chez les coureurs à pied, du fait de l’onde de choc qui exerce un effet destructeur en se répétant lors de chaque appui du pied sur le sol). Ces processus majorent les pertes et s’ajoutent à ceux qui correspondent à l’utilisation énergétique de certains acides aminés. De ce fait, on peut constater une perte du taux plasmatique de la plupart des acides aminés et une élévation de l’excrétion urinaire azotée après une épreuve pédestre de 100 km.

Mais attention, l’utilisation accrue de compléments protéiques « non ciblés » peut majorer significativement les besoins ; en effet, le taux de synthèse est fixé par la disponibilité de l’acide aminé le moins présent dans les tissus. Cela signifie que si les acides aminés ramifiés ont vu leur taux décroître en réponse à l’exercice, les synthèses réalisées en post effort seront proportionnelles aux quantités restantes de leucine, isoleucine et valine.

Certains acides aminés interviennent comme des molécules susceptibles de stimuler la synthèse protéique. La leucine est capable de stimuler spécifiquement la synthèse protéique dans les muscles et le foie, et ce, même dans des conditions défavorables (Cf. : Buse MG, Reid M (1975) : Leucine, a possible regulator of protein turnover in muscle. J. Clin. Invest., 58 : 1250).

L’apport de compléments protéiques riches en acides aminés ramifiés permet donc d’éviter la fonte musculaire ainsi que la détérioration d’un certain nombre de paramètres physiques, psychologiques et physiologiques (Cf. : Degoutte F, Jouanel P & Coll (2006) : Food restriction and performance, biochemical, psychological and endocrine changes in judo athletes. Int. J. Sport Med., 27 (1) : 9 – 18.).

Outre les acides aminés ramifiés, deux autres nous semblent devoir ne pas être négligés dans la ration du sportif :

La méthionine (facteur limitant pour les légumineuses et le soja) :

La présence de la méthionine (Met) à un taux optimal conditionne le déroulement d’un grand nombre de réactions qui sont aussi conditionnées par le niveau de l’apport énergétique. En effet, comme nous l’avons vu plus haut, le Met peut contribuer à fournir de l’énergie aux tissus en situation d’urgence. Cela s’effectue via le cycle de Krebs aux dépens des autres intervention métabolique de la Met. Donc, toute diminution de l’apport alimentaire de Met entraine un ralentissement de ces différentes voies notamment celle de la néoglucogénèse, et ce, pour maintenir son taux minimum dans les cellules. Par ailleurs, la transformation de la Met en cystéine pour favoriser la formation de glutathion (participant à la cascade anti radicalaire), est ralentie au profit de la fourniture d’énergie, ou ne peut s’effectuer.

La glutamine, la Glycine et l’Aspartate :

Notre capital énergétique repose sur la molécule d’ADN qui a la forme d’une double hélice (un double brin). L’ARN quant à lui, est un polymère similaire à l’ADN, simple brin. L’ADN conserve l’information génétique dans la cellule, tandis que l’ARN est utilisé pour transmettre l’information de codage à l’extérieur du noyau cellulaire, puis pour synthétiser des protéines à partir de ces informations. Les bases constituants l’ARN sont fournies en petites quantités par l’alimentation, l’essentiel provient en fait des synthèses réalisées dans les cellules. Celle-ci se font à partir d’acides aminés dont certains ne sont disponibles qu’en quantités limitées. Le capital génétique et les protéines sont donc en étroite dépendance. Les précurseurs sont : la glutamine, la glycine et l’aspartate. La glutamine est d’autant plus impliquée qu’elle renferme 2 molécules d’azote. Sa disponibilité est donc cruciale dans les situations ou la multiplication cellulaire est indispensable rapidement (réponse immunitaire, cicatrisation…). Ici, la présence des cofacteurs enzymatiques tel que le zinc, les vitamines B9, B12 (de source animale uniquement) et B6 s’avère déterminante au bon déroulement du processus de synthèse.

Donc, tout déficit ou déséquilibre de l’apport en ces acides aminés, et notamment en glutamine, affectera la récupération, la réponse à l’activité.

Ces différents points rendent très complexe la définition d’un apport protéique idéal/ optimal. La recommandation, vue plus haut, tient compte d’éventuels troubles fonctionnels afin d’adapter les prises tant sur le plan quantitatif que qualitatif, sur la diversité. Les complémentations ne constituent que de petits réajustements de la ration et sont constituées de peptides très digestes et ciblés. Elles ne doivent, en aucun cas pallier des carences nutritionnelles avérées. Jugées parfois superflues, il semble toutefois qu’elles s’accompagnent toutefois d’une amélioration de l’état de santé du sportif concerné.

Article écrit par :
Caroline JOUCLA • Nutritionniste-diététicienne Diplômée d’Etat • www.carolinejoucladieteticienne.com